Принцип действия ферментов и кинетика ферментативных реакций

Тысячи различных ферментативных реакций протекают в клетке согласованно и одновременно. Эти реакции могут происходить лишь в тех случаях, когда ферменты способны «узнавать» свой субстрат. Это свойство во многом определяет принцип «ключа и замка», или «руки и перчатки». В этом случае можно говорить о высокой субстратной специфичности фермента. Однако не всегда рациональна столь высокая специфичность. Например, в пищеварительном тракте попадаются различные белки, и чтобы для расщепления каждого из них не синтезировать свой специфический фермент, в процессе эволюции для данной цели возникли менее специфичные ферменты, например пепсин, который расщепляет все белки в местах соединения совершенно определенных аминокислот.

Соединение фермента с субстратом в каталитическом центре может происходить с помощью ковалентных связей, при участии электронов, с помощью водородных связей или более слабых взаимодействий, например сил Ван-дер- Ваальса. Все это означает, что фермент и субстрат в районе каталитического центра должны сблизиться до расстояния 1,5—2 нм. В этих условиях внутренние связи в молекуле субстрата ослабляются.

В общем виде ферментативный процесс можно отразить следующим уравнением:

Е + Б У ЕБ К2->Е + Р,

к

где Е — фермент; ? — субстрат; Р — продукт реакции; Кр К_у и К2константы скоростей реакций.

Как известно, ферменты обладают очень высокой каталитической активностью. Одна молекула фермента за 1 мин может прореагировать с тысячами и даже миллионами молекул специфического субстрата. В клетках микроорганизмов обнаружено более 1000 видов ферментов. В каждой клетке имеется около 100 тыс. молекул ферментов. Каждую реакцию в клетке могут катализировать 50—100 молекул соответствующего фермента. Содержание каждого фермента в клетке составляет 0,1—5,0% общего количества белка [21; 35; 41; 66].

 
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ     След >