Иммуноглобулины различных классов.

Класс IgG классифицируют на четыре подкласса (IgG 1, IgG2, IgG3, IgG4), класс IgA — на два подкласса ( I g А1, IgA2). Все классы и подклассы составляют девять изотипов, которые присутствуют в норме у всех индивидов. Каждый изотип определяется последовательностью аминокислот константной области тяжелой цепи.

Иммуноглобулин G (IgG) имеет молекулярную массу около 160 кДа, его молекула состоит из одной (L—Н)2-субъединицы и содержит два антигенсвязывающих центра. IgG является основным иммуноглобулином сыворотки крови (составляет 70—75% всей фракции иммуноглобулинов), наиболее активен во вторичном иммунном ответе и антитоксическом иммунитете. Благодаря малым размерам (коэффициент седиментации — 7S, молекулярная масса — 146 кДа) является единственной фракцией иммуноглобулинов, способной к транспорту через плацентарный барьер и тем самым обеспечивающей иммунитет плода и новорожденного. В составе IgG 2—3% углеводов, два антигенсвязывающих Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент. Fab-фрагмент (50—52 кДа) состоит из целой L-цепи и N-концевой половины Н-цепи, соединенных между собой дисульфидной связью, тогда как Fc-фрагмент (48 кДа) образован С-концевыми половинами Н-цепей. Всего в молекуле IgG 12 доменов (участков, сформированных из ss-структуры и а-спиралей полипептидных цепей Ig в виде неупорядоченных образований, связанных между собой дисульфид - ными мостиками аминокислотных остатков внутри каждой цепи): по четыре на тяжелых и по два на легких цепях.

Иммуноглобулин М (IgM) имеет молекулярную массу 900 кДа. Молекула состоит из пяти (L—Н)2-субъединиц и одной копии полипептида с J-цепью (20 кДа), который синтезируется антителообразующей клеткой и ковалентно связывает соседние Fc-фрагменты иммуноглобулина. IgM появляются при первичном иммунном ответе В-лимфоцитами на неизвестный антиген, составляют до 10% фракции иммуноглобулинов, являются наиболее крупными иммуноглобулинами и содержат 10—12% углеводов. Образование IgM происходит еще в пре-В-лимфоцитах, в которых первично синтезируются из p-цепи. Синтез легких цепей в пре-В-клетках обеспечивает их связывание с p-цепями, в результате чего образуются функционально активные IgM, которые встраиваются в поверхностные структуры плазматической мембраны, играя роль антигенраспознающего рецептора. С этого момента клетки пре-В-лимфоцитов становятся зрелыми и способны участвовать в иммунном ответе.

Сывороточный IgA составляет 15—20% всей фракции иммуноглобулинов, при этом 80% молекул IgA представлено в мономерной форме у человека. Секреторный IgA представлен в димерной форме в комплексе секреторным компонентом, содержится в серозно-слизистых секретах (например, в слюне, слезах, молозиве, молоке, отделяемом слизистой оболочки мочеполовой и респираторной системы), содержит 10—12% углеводов, молекулярная масса — 500 кДа.

Иммуноглобулин D (IgD) составляет менее 1% фракции иммуноглобулинов плазмы и содержится в основном на мембране некоторых В-лимфоцитов. Его функции до конца не выяснены. Предположительно он является антигенным рецептором с высоким содержанием связанных с белком углеводов для В-лимфоцитов, еще не представлявшихся антигену. Его молекулярная масса — 175 кДа.

Иммуноглобулин Е (IgE) в свободном виде в плазме почти отсутствует. В организме он способен осуществлять защитную функцию от действия паразитарных инфекций, обусловливает многие аллергические реакции. Механизм действия IgE проявляется через связывание с высоким сродством с поверхностными структурами базофи- лов и тучных клеток с последующим присоединением к ним антигена, вызывая дегрануляцию и выброс в кровь высокоактивных аминов (гистамина и серотонина — медиаторов воспаления). Его молекулярная масса — 200 кДа.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >