Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Агропромышленность arrow Ветеринарная иммунология (теория и практика)

Строение антител

Основная четырехцепочечная структурная единица (мономер) иммуноглобулиновых молекул (см. рис. 3.16) образована полипеп- тидными цепями двух разных типов. Меньшие по размерам (легкие, L — от англ, light) цепи имеют мол. массу 25 кДа и одинаковы у всех классов, тогда как более крупные (тяжелые, Н — от англ, heavy) цепи мол. массой 50—77 кДа структурно различны у разных классов и подклассов иммуноглобулинов.

Каждая цепь содержит вариабельную и константную области. Легкие цепи существуют в двух различных изотипических формах, обозначенных каппа (к) и лямбда (X). В молекуле иммуноглобулина могут объединяться пары легких и тяжелых цепей любого типа, но обе цепи в паре относятся к одному типу.

В качестве «типичного» антитела можно рассматривать молекулу IgG (см. рис. 3.16). В ней имеется две внутрицепочечные дисульфидные связи в каждой легкой цепи — по одной в вариабельной и константной областях и четыре — в каждой тяжелой цепи, которая вдвое длиннее легкой. Каждая дисульфидная связь замыкает пептидную петлю из 60—70 аминокислотных остатков.

Пептидная петля, замкнутая дисульфидной связью, — это центральная часть домена, в котором всего насчитывается примерно 110 аминокислотных остатков. Как в легких, так и в тяжелых цепях первые от N-конца домены образованы соответственно вариабельными областями Vl и Vh. Тяжелые цепи IgG, IgA и IgD имеют еще три домена — Сн 1, Сн2 и Сн8, составляющих константную область.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >
 

Популярные страницы