Механизм действия ферментов

При ферментном катализе фермент соединяется обратимо со своим субстратом, образуя нестойкий промежуточный фермент- субстратный комплекс, который в конце реакции распадается с освобождением фермента и продуктов реакции:

где: Е — фермент,

S — субстрат,

Р — продукт реакции,

ES-фермент — субстратный комплекс.

Подобно другим катализаторам, ферменты, с термодинамической точки зрения, ускоряют химические реакции за счет снижения энергии активации.

Предполагают, что при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственный контакт с молекулой субстрата вступает ограниченная часть аминокислот пептидной цепи, так называемой «активный центр».

Активный центр фермента — участок поверхности молекулы фермента, непосредственно взаимодействующий с молекулой субстрата. Образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептид- ной цепи или различных цепей, пространственно сближенных. Возникает на уровне третичной структуры белка- фермента.

В его пределах различают 3 области:

Каталитический центр — область (зона) активного центра фермента, непосредственно участвующая в химических преобразованиях субстрата. Формируется за счет радикалов 2-3 аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Если фермент- сложный белок, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента- кофермент (например, все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин К).

Адсорбционный центр — участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Формируется 1,2, чаще 3 радикалами аминокислот, расположенных рядом с каталитическим центром. Главная функция — связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Сорбция происходит только за счет слабых типов связей и поэтому обратима. По мере формирования этих связей происходит кон- формационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более тесному соответствию между их пространственными конфигурациями. Именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента.

Аллостерические центры — такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит — обратимо) с тем, или иным веществом (лигандом). Это связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно, такие вещества называются аллостерическими ингибиторами данного фермента. Аллостерические центры найдены не у всех ферментов.

Сказанное может быть представлено в следующей общей форме:

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >