ФЕРМЕНТЫ

Ферменты (энзимы) - биокатализаторы, образующиеся и функционирующие во всех живых организмах.

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием биокатализаторов - ферментов, которые преобразуют реагенты (субстраты) по физиологически полезному пути. Таким образом, ферменты управляют всеми метаболическими процессами организма.

В научной литературе отдают предпочтение термину «фермент» (от лат. Fermentum - закваска), но наука о ферментах называется эн- зимология (энзим - от греч.еп zyme - в дрожжах).

Важность энзимологии объясняется тем, что ферменты используются в качестве терапевтических средств (энзимотерапия), определение активности ферментов в биологических жидкостях используется в диагностических целях (энзимодиагностика). Многие фармацевтические препараты являются ингибиторами ферментов (например, сульфаниламидные препараты подавляют синтез фолиевой кислоты бактериями).

ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ

/. Общие с химическими, небиологическими катализаторами:

  • 1. Не расходуются в процессе катализа.
  • 2. Ускоряют только те реакции, которые термодинамически возможны (т.е. могут протекать и без них).
  • 3. Не смещают положение равновесия реакции, а лишь ускоряют его достижение.

II. Специфические свойства ферментов:

  • 1. Т.к. по химическому строению почти все ферменты - белки, они обладают всеми свойствами белков:
    • а) хорошо растворимы в воде, разбавленных растворах кислот, щелочей, солей;
    • б) в растворах проявляют коллоидные свойства;
    • в) имеют высокую молекулярную массу;
    • г) амфотерны, обладают высокой химической активностью;
    • д) денатурируют при высоких температурах с потерей растворимости и утратой биологической активности.
  • 2. Эффективность ферментов выше, чем небиологических катализаторов. Так, молекула каталазы за 1с расщепляет 550 000 молекул Н202.
  • 3. Ферменты обладают узкой специфичностью, избирательностью действия на субстрат (субстрат S - это вещество, превращение которого катализирует фермент).
  • 4. Регулируемость ферментов. Через регуляцию ферментативного катализа осуществляется скоординированность всех метаболических процессов во времени и пространстве.
  • 5. При ферментативных реакциях практически не протекают побочные процессы.
  • 6. Термо лабильность ферментов. Температура всегда влияет на скорость реакции (рис 2.6).
Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

Рисунок 2.6 - Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры

От 0 до 40 °С скорость реакции возрастает в соответствии с правилом Вант - Гоффа (1). При высоких температурах происходит денатурация ферментов с прекращением каталитических функций

(2). Эти два явления объясняют появление температурного оптиму- мам реакции. Для большинства ферментов температурный оптимум составляет 37-40°С.

При низких температурах (-60°С) ферментное действие обратимо прекращается (стадия анабиоза), постепенное повышение температуры может восстановить активность фермента (применяется при хранении спермы для искусственного осеменения животных).

7. Ферменты очень чувствительны к pH среды.

Каждый фермент имеет наивысшую активность при определённом значении pH среды, которое называют pH -оптимум (рис. 2.7 ).

Зависимость скорости ферментативной реакции от pH среды

Рисунок 2.7 - Зависимость скорости ферментативной реакции от pH среды

Например, пепсин проявляет максимальную активность при pH от 1,0 до 2,5, трипсин и химотрипсин - около 8,0.

 
Посмотреть оригинал
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ   ОРИГИНАЛ     След >