Меню
Главная
Авторизация/Регистрация
 
Главная arrow Математика, химия, физика arrow Биоорганическая химия

Уровни организации белков

В середине XX в. датский биохимик К. Линдерштрем-Ланг предложил рассматривать четыре уровня организации белковой молекулы: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура белковой молекулы.

Первичная структура белка определяется как линейная последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Она детерминирована последовательностью нуклеотидов в ДНК, кодирующей данный белок, и м-РНК.

Первичная структура определяет однозначно и более высокие уровни организации молекул белка, которые формируются in vitro самопроизвольно.

Участки полипептидной цепи белка, где есть пептидные связи, имеют практически плоскостную структуру (см. п. 15.1). Пептидная связь в белках обычно имеет транс-конфигурацию: водород иминогруппы и кислород карбонильной группы располагаются по разные стороны от плоскости пептидной связи.

Аминокислотный остаток любой из 20 биогенных аминокислот удлиняет по- липептидную цепь на одинаковый фрагмент, включающий иминогруппу (NH), а-углеродный атом и атом углерода карбоксильной группы (С=0). Пептидные связи являются «жесткими», но участки полипептидной цепи между NCT-Ca и Са-С где есть a-связи, конформационно подвижны.

В результате стремления боковых радикалов аминокислотных остатков выйти из заслоненного положения формируется, как правило, правозакрученная спиралевидная конформация полипептидной цепи.

Согласно принятой номенклатуре, повороты по a-связям измеряются двугранными углами ф (для связи N-Ca) и |/ (Са-С, см. рис. 15.1). Теоретически эти углы могут быть как положительными (от 0° до +180° при вращении по часовой стрелке), так и отрицательными (от 0° до -180° при вращение против часовой стрелки).

Однако из-за взаимодействия между боковыми заместителями в полипептидной цепи (торсионное напряжение, ван-дер-ваальсово и др.) углы ф и |/ не могут принимать любые значения — разрешенными для них оказываются лишь некоторые дискретные значения. Причем значения углов ф и |/ взаимосвязаны: изменение одного из них влечет изменение другого. Например, если значение угла |/ находится в интервале 60-120°, то для угла ф энергетически выгодным оказывается значение, не превышающее 60°.

 
Посмотреть оригинал
Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter
< Пред   СОДЕРЖАНИЕ ОРИГИНАЛ   След >
 

Популярные страницы